Gli Enzimi

Materie:	Appunti
Categoria:	Chimica
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Data:	01.10.2001
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Gli Enzimi
CARATTERISTICHE GENERALI:
1. sono proteine: struttura terziaria e quaternaria ==> strutture globulari;
2. sono catalizzatori;
3. furono scoperti nella metà dell’’800:
- nomenclatura –ina (es:ptialina) ==> indicazione che sono proteine;
- nomenclatura –asi ==> indicazione che sono enzimi e del substrato in cui agiscono;
- 1961-classificazione IUPAC (o IUB): 6 classi:- ossidoreduttasi
- transferasi
- idrolasi
- liasi sottoclasse sotto-sotto classe
- isomerasi
- ligasi
2. Sono catalizzatori biologici:
biologici perchè operano all’interno delle cellule;
catalizzatori perchè: - usati in piccola quantità;
- inalterati;
- non modificano l’equilibrio;
- specifici (in modo assoluto o relativo).
ENZIMI ED ENERGIA DI ATTIVAZIONE Eatt (perchè gli enzimi sono in grado di abbassare l’Eatt?)
1) Come avviene una reazione chimica?
Servono tre condizioni: a) urto;
b) urto con energia; Eatt ==> Urto efficace
c) urto con giusto orientamento.
2) L’Eatt condiziona la velocità di una reazione1
3) È possibile aumentare la velocità di reazione? (dare subito Eatt?)
Due modi: - aumentando la temperatura (in laboratorio, non possibile nelle cellule);
- usando catalizzatori.
N.B.: il termine “abbassare l’Eatt” non significa ridurre numericamente il valore dell’Eatt, ma proporre alla reazione un percorso alternativo, in cui si realizzano più tappe, ognuna con una Eatt più bassa.
==> E + S ES EP E + P.
MODELLI PER IL COMPORTAMENTO ENZIMATICO
1) Def. di sito attivo (non è implicato tutto l’enzima).
2) Modello a chiave-serratura di Fischer (superato);
3) Modello ad adattamento indotto (o del guanto).
FATTORI CHE INFLUENZANO LE REAZIONI CATALIZZATE DAGLI ENZIMI
1) Concentrazione del substrato: aumentando la concentrazione del substrato [S], aumenta la velocità di reazione V0 in modo lineare fino ad una determinata concentrazione, oltre la quale V0 rimane costante ==> si arriva alla velocità massimale (o di saturazione) Vmax, in cui tutti i siti attivi degli enzimi sono saturati (V0=Vmax ).
Equazione di Michaelis-Menten:
,
dove Km rappresenta la concentrazione del substrato alla quale corrisponde la metà della velocità massimale: ; la Km indica l’affinità tra il substrato e l’enzima: una Km grande indica una bassa affinità (ci vuole tanto substrato per ottenere Vmax), una Km bassa indica una buona affinità (basta poco substrato per ottenere Vmax).
N.B.: Km è una concentrazione di substrato
Posto V0 = ½ Vmax, si ha:
Km + [S] = 2[S],
quindi che Km = [S]
V0
Vmax
½ Vmax
Km [S]
2) Concentrazione dell’enzima
L’Unità Internazionale (UI) è la quantità di enzima che serve a trasformare 1 aM di reagente in prodotto in 1 minuto, a 25°C ed a pH ottimale per l’enzima.
3) Concentrazione dei cofattori
Def: per cofattore si intende una molecola, o ione metallico, che interagisce con un enzima e ne caratterizza la funzionalità biologica.
N.B.: i cofattori non sono molecole proteiche.
Due tipi di cofattori:
- attivatori: cofattore inorganico (Fe, Mg);
- coenzimi: cofattori organici (NAD, FADH).
Un oloenzima è un complesso enzima-cofattore (complesso attivo).
Un apoenzima è la porzione proteica di un oloenzima.
4) Concentrazione degli inibitori enzimatici
Gli inibitori enzimatici sono di due tipi:
• reversibili, quando agiscono con modalità che consentono all’enzima di recuperare, in opportune condizioni, la propria funzionalità biologica;
• irreversibili, quando si legano in maniera irreversibile, mediante un legame covalente, ad un residuo di amminoacido presente nel sito attivo (Es: gas nervini).
Gli inibitori irreversibili sono di tre tipi:
• inibitori competitivi: sono gli inibitori che hanno una forma simile a quella del substrato; in questo caso l’inibitore si lega reversibilmente al sito attivo dell’enzima (km aumenta, mentre Vmax rimane costante) (Es. sulfamidici, come il PABA);
• inibitori non competitivi: quando l’inibitore si lega reversibilmente ad un radicale amminoacidico dell’enzima in un sito diverso dal sito attivo (km rimane costante, mentre Vmax diminuisce) (Es.: cianuro);
• inibitori incompetitivi: quando l’inibitore si lega reversibilmente al complesso enzima-substrato durante il processo catalitico (km aumenta, mentre Vmax diminuisce).
DEF.: il numero di turnover indica il numero di molecole di substrato che una singola molecola di enzima riesce a trasformare in un secondo.
5) Effetto della temperatura: l’aumento della temperatura provoca, oltre i 60 °C modificazioni irreversibili alle molecole enzimatiche (denaturazione), essendo le proteine termolabili
Il limite di sopportazione degli enzimi umani è di 45-50 °C.
Tre processi:
- Pastorizzazione (t° = 70-80 °C): inattiva gli enzimi dei microorganismi patogeni;
- Sterilizzazione (t° > 120 °C): distrugge qualunque attività enzimatica;
- Surgelazione (t° < 22 °C): rallenta l’attività enzimatica (reversibile).
6) Effetto del pH
Def.: il pH ottimale è il valore di pH a cui un enzima è più efficiente.
Se non vi è una condizione di pH ottimale, la velocità di reazione varia, per:
- diminuzione della capacità di legame enzima-substrato dovuto alla repulsione delle molecole di medesima carica;
- uno stato di ionizzazione non adeguato per i gruppi del sito attivo;
- denaturazione dell’enzima.
1 Per velocità di reazione si intende la quantita di reagente che diviene prodotto nell’unità di tempo
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