enzimi

Materie:	Riassunto
Categoria:	Chimica
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Data:	13.03.2006
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Enzimi:UNITA’ INTERNAZIONALI:U o IU è la quantità di enzima che catalizza la trasformazione di una micromole di substrato per minuto a 25°C e pH ottimale. KATAL:è l’attività enzimatica capace di trasformare 1 mole di subs per sec (= ad un ceto num di U). N° DI TURNOVER: è il num di molecole di S accettate da una molecola di E in ogni sec (in eccesso di S).GENERALITA:gli E sono sostanze prodotte in ogni cellula che hanno il compito di accelerare le reazioni organiche. NOMENCLATURA E CLASSIFICAZIONE DEGLI E:il nome è costituito da un prefisso, il nome del substrato, e dalla desinenza asi (saccarasi proteinasi…). Gli enzimi sono divisi in 6 classi ed ognuna di queste in varie sottoclassi le 6 classi sono:1ossidoriduttasi (ossidoriduzioni deidrogenasi) 2transferasi (trasferimento di atomi o gruppi atomici da una molec ad un’altra chinasi) 3idrolasi (intervento idrolitico dell H2O amidasi) 4liasi(form o rottura di doppi legami decarbossilasi)5isomerasi(isomerizzazione isomerasi)6ligasi(unione o rottura di molecole sintetasi) i 3 num che contraddistinguono gli enzimi sono 1 è la classe dell’enzima 2 la sottoclasse a cui appartiene l’enzima 3 S su cui interviene l’E. SPECIFICITA’ ENZIMATICA: gli E possiedono quasi tutti una elevata specificità nella catalisi di una determinata reazione su un ben determinato S. in ogni modo la specificità enzimatica non è quasi mai assoluta poiché è possibile bloccare o inibire l’attività di 1 det E mediante S simili a quelli che l’E trasforma. La specificità di reazione di un enzima vuol dire che catalizza una reazione tipo idrolisi e nn cat l’isomerizzazione. La specificità è a livello sterico quando l’E agisce solo su un determinato stereoisomero. ISOENZIMI isozimi o isomeri enzimatici sono diverse forme molecolari di uno stesso E. PROP CHIMICHE E STRUTTURA E: gli E sono la classe + ampia di proteine si tratta di proteine coniugate o eteroproteine poiché sono costituiti da 1 parte proteica e 1 non proteica(coenzima) sono ad elevato peso molecolare. La parte proteica è l’APOENZIMA quella nn proteica è il COENZIMA o COFATTORE apoenzima + coenzima= OLOENZIMA il cofattore puo essere ione metallico mentre coenzima se costituito da molecole organiche nn proteiche. CATALISI E CINETICA ENZIMATICA: l’azione catalitica viene attribuita al SITO ATTIVO (ce ne possono essere + in un solo enzima) la restante parte della molecola controlla la conformazione del S.A. e consente modificazioni utili ai fini della catalisi. La costruzione del S.A. è affidata agli amminoacidi solforati che sono in grado di formare legami –S-S- che mantengono la struttura ridimensionale della molecola. I reagenti assorbono energia per passare a uno stato attivato per trasformarsi poi nel prodotto l’E diminuisce l’energia necessaria alla reazione accelerandone così la vel. Il meccanismo di catalisi può essere schematizzato così: E+S ←→ES←→ES*←→EP←→E+P ES complesso enzima subs, ES* comp attivato EP comp E prodotto P prodotto. L’E deve orientare la sua parte apoenzimatica verso S per avere una precisa disposizione spaziale quindi si uniscono E e S.A. con la modificazione della conformazione proteica si formano deboli legami chimici e si forma il complesso ES che si scinde producendo il prodotto. VELOCITA DI REAZIONE:è il n° di molec di S trasformate nell’unità di tempo. Facendo rimanere cost la conc di E la vel aumenta all’aumentare della conc di S finche sono saturati tt i S.A. curva di michaelis-menten. INFLUENZA T E Ph:L’l’apoenzima ha natura proteica quindi si può denaturare a T>50°C o T