Le proteine

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Categoria:	Chimica
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Data:	06.03.2009
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LE PROTEINE
CARATTERI GENERALI
Sono sostanze organiche quaternarie formate da C 54%, H 24%, O 7%, N 16% (moltiplicando la quantità di N di una sostanza per 6,25 si ottiene la percentuale di proteine). Esse contengono comunque sempre anche piccole quantità di zolfo (talvolta fino al 3%).
Chimicamente sono polimeri di aminoacidi legati con legame peptidico tra il gruppo carbossilico di un aminoacido e il gruppo amminico di un altro aminoacido. Le proteine sono costituite da un numero elevato di aminoacidi per cui sono caratterizzate da elevati pesi molecolari e da elevate dimensioni (alcune sono visibili al microscopio elettronico), assumendo perciò carattere colloidale.
Le varie proteine differiscono per
• Composizione di aminoacidi: possono essere presenti tutti o solo in parte
• Percentuale di aminoacidi: proteine con gli stessi tipi di aminoacidi possono contenerli in quantità diverse
• Sequenza di aminoacidi: proteine con stessi tipi e stesse percentuali di aminoacidi possono differire per l’ordine con cui questi sono disposti nella molecola proteica.
Le proteine sono caratterizzate dalla loro struttura
• Struttura primaria: è data dalla sequenza degli aminoacidi
• Struttura secondaria: è data dai legami a H che si instaurano fra aminoacidi diversi; in conseguenza di ciò le proteine assumono una conformazione spaziale diversa non lineare ( es. conformazione a elica, a pieghe ecc.).
• Struttura terziaria: è data soprattutto dalla presenza di legami S – S (ponti disolfuro) e da legami a idrogeno che ripiegano ulteriormente la molecola su se stessa che può perciò presentarsi più o meno impacchettata e raggomitolata.
A causa della struttura secondaria e terziaria le proteine assumono quindi una configurazione spaziale tridimensionale tipica, alla quale è legata una funzione di particolare importanza negli enzimi (capacità di riconoscere il substrato ).
• Struttura quaternaria: è data dall’interazione o dall’unione di più strutture terziarie cioè di più molecole proteiche uguali.
Le proteine servono
• Come enzimi: catalizzatori biologici
• Come struttura: collagene, fibre elastiche, cheratina, lipoproteine
• Per la contrazione: proteine muscolari actina e miosina, proteine dei flagelli
• Per il materiale nucleare: proteine nucleari fanno da supporto agli acidi nucleici
• Per la regolazione : proteine ormonali ( gli ormoni sono sostanze prodotte dalle ghiandole endocrine)
• Proteine immunitarie
Si classificano in semplici e coniugate. Le proteine semplici sono formate da sola proteina; quelle coniugate sono formate da una parte proteica e una parte non proteica detta gruppo prostetico.
Il gruppo prostetico può essere un pigmento colorante (nelle cromoproteine), un eme (emoglobine), un acido nucleico (nucleoproteine), una vitamina (nelle proteine enzimatiche).
Valore biologico delle proteine: sono quelle ricche di amminoacidi essenziali (in genere quelle di origine animale: carne, latte, uova). Gli amminoacidi essenziali sono quelli che l’organismo non riesce a sintetizzare (sono 8 per l’uomo e 10 in genere per gli organismi viventi) e devono perciò essere assunti attraverso la dieta.
Denaturazione delle proteine: a causa del calore o del congelamento o dello sbattimento, oppure per azione di acidi, basi , alcoli, le proteine possono perdere la loro conformazione originaria ed assumere forma più o meno lineare. Ciò avviene perché gli agenti denaturanti distruggono i legami (ponti idrogeno e ponti disolfuro) della struttura terziaria e quaternaria. La denaturazione proteica, facendo dispiegare le catene peptidiche, facilita l’azione degli enzimi proteolitici del tubo digerente, permettendo una più rapida e completa idrolisi della molecola. Il risultato globale è una miglior digeribilità. Il valore nutrizionale non subisce perdite perché esso è determinato dalla struttura primaria (sequenza degli amminoacidi) che nella denaturazione non viene coinvolta.
GLI AMMINOACIDI
Sono composti organici polifunzionali che devono il loro nome alla presenza di un gruppo amminico e un gruppo acido
H
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R – C – COOH
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NH2
Questa struttura non spiega però le caratteristiche ioniche degli aminoacidi. Il carattere ionico degli aminoacidi (es. solubilità in acqua)è spiegato dalla struttura dipolare ; tale struttura presenta il gruppo amminico come ione ammonio NH3+ e il gruppo carbossilico come ione COO-.
H
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R – C – COO-
|
NH3+
Gli aminoacidi sono anfoteri, possono cioè comportarsi sia da acidi e cedere un protone, sia da basi e ricevere un protone. Pertanto a pH basso (forte acidità) l’aminoacido è presente come ione positivo, mentre a pH elevato (bassa acidità) è presente come ione negativo. A pH intermedi è presente come ione dipolare.
H H H
| | |
R – C – COOH R – C – COO- R – C – COO-
| | |
NH3+ NH3+ NH2
A bassi valori di pH: in ambiente acido (ricco di H+) l’amminoacido tende ad acquistare H+ cioè si comporta da base diventando uno ione positivo
Ione dipolare

Ad elevati valori di pH , cioè in ambiente basico (povero di H+) l’amminoacido tende a cedere H+ cioè si comporta da acido , diventando uno ione negativo
L’amminoacido sotto forma di ione dipolare messo in un campo elettrico non si sposta verso nessuno dei due elettrodi . questo comportamento costituisce una caratteristica di ogni amminoacido. Il pH al quale si ha questa situazione è detto punto isoelettrico.
ANABOLISMO (SINTESI) DEGLI AMMINOACIDI
La sintesi degli amminoacidi parte dall’acido chetoglutarico (è un chetoacido) che combinandosi con azoto ammoniacale forma il corrispondente amminoacido e cioè acido glutammico.
COOH COOH
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CH2 CH2
| TRANSAMINASI |
CH2 + NH3 CH2
| VITAMINA B 6 |
C = O H2N CH
| |
COOH COOH
Formazione del primo amminoacido : organicazione dell’azoto mediante amminazione dell’acido chetoglutarico con formazione dell’acido glutammico
Questo primo amminoacido costituisce il punto di partenza per gli altri amminoacidi; infatti l’acido glutammico può trasferire il proprio gruppo amminico su un qualunque chetoacido che diventerà amminoacido mentre l’acido glutammico perdendo il gruppo amminico riforma l’acido chetoglutarico , nuovamente pronto a ricevere un gruppo amminico.
COOH COOH
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CH2 CH3 CH2 CH3
| | TRANSAMINASI | |
CH2 + C = O CH2 + H2N CH
| | VITAMINA B6 | |
H2N CH COOH C = O COOH
| |
COOH COOH
Acido glutammico Acido piruvico Acido chetoglutarico Alanina
Il processo di trasferimento del gruppo amminico avviene con l’intervento dell’enzima transaminasi o vitamina b6, e viene chiamato transamminazione.
ANABOLISMO (SINTESI) DELLE PROTEINE
La sintesi delle proteine avviene nei ribosomi. Gli amminoacidi si legano con legame peptidico tra gruppo amminico e gruppo carbossilico con perdita di una molecola di acqua. La sequenza degli amminoacidi è determinata in base all’informazione copiata dal DNA e portata dal RNA messaggero ai ribosomi. Gli amminoacidi trasportati dal RNA di trasporto si disporranno secondo l’informazione del RNA messaggero.
CATABOLISMO DELLE PROTEINE E DEGLI AMMINOACIDI
Quando una determinata proteina non ha più utilità per la cellula, oppure quando sono esaurite le scorte di zuccheri e di grasso, la cellula , che ha bisogno di energia, utilizza le proteine ossidandole.
La prima reazione che si verifica a tale scopo è la scissione della molecola proteica, una idrolisi graduale che avviene ad opera di enzimi proteasi e peptidasi varie e che dà luogo a catene di amminoacidi sempre più corte fino alla liberazione dei singoli amminoacidi. Questi subiscono una deamminazione con formazione del rispettivo chetoacido e di ammoniaca.
Proteina amminoacidi
Amminoacido + NAD + H2O chetoacido + NH3 + NADH + H+
Con questo processo la pianta ha già guadagnato energia: un NADH + H+ corrisponde a tre ATP; inoltre il chetoacido può subire due processi
• Può essere riutilizzato per riformare l’amminoacido
• Può essere ulteriormente ossidato formando acetil coenzima A o acido piruvico o qualche acido intermedio del ciclo di Krebs; in ogni caso il chetoacido sarà completamente ossidato liberando energia (circa uguale a quella liberata dagli zuccheri).
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