Idrolasi

Materie:	Appunti
Categoria:	Biologia
Voto:	1.7 (3)
Download:	530
Data:	12.02.2007
Numero di pagine:	4
Formato di file:	.doc (Microsoft Word)

Idrolasi
Classe di enzimi capaci di catalizzare processi idrolitici, cioè di trasferimento di gruppi funzionali all'acqua. Si suddividono in vari gruppi a seconda della natura del legame che idrolizzano. Si denominano sistematicamente indicando il nome del substrato seguito dalla parola idrolasi: per esempio il nome sistematico dell'e. detto comunemente lipasi è triacilglicerolo acilidrolasi.
Le idrolasi si classificano in base al tipo di legame su cui agiscono: legame estere, glicosidico, peptidico, amidico ecc. Il primo gruppo comprende le esterasi, che idrolizzano esteri carbossilici di alcoli monovalescenti o polivalenti: per esempio le lipasi sopra ricordate, che scindono i trigliceridi in acidi grassi e glicerolo; le lecitinasi, che scindono i radicali degli acidi grassi delle lecitine e delle cefaline; l'acetilcolinesterasi e la colinesterasi, che promuovono l'idrolisi dell'acetilcolina (v.) in acido acetico e colina (la prima è diffusa nel tessuto nervoso e muscolare ed è specifica per l'estere acetico della colina; la seconda, presente nel plasma sanguigno e nel fegato, agisce invece su diversi esteri della colina ed è quindi anche nota col nome di pseudocolinesterasi); la tannasi, contenuta in notevole quantità in certi ascomiceti (Aspergillus niger, Penicillum glaucum), che idrolizza gli esteri degli acidi poliidrossibenzoici; le pectinesterasi, che promuovono l'idrolisi dei legami esteri delle pectine, originando alcol metilico e acidi pectici. Un particolare rilievo spetta alle idrolasi che agiscono sugli esteri dell'acido fosforico, le fosfatasi (v.), che si distinguono, a seconda del substrato su cui agiscono, in fosfomonoesterasi, fosfodiesterasi, pirofosfatasi, adenosintrifosfatasi. Tra le esterasi si ricordano infine le solfatasi, che catalizzano l'idrolisi di esteri dell'acido solforico.
Altro gruppo importante di idrolasi è costituito dalle glucosidasi o carboidrasi o glucasi, che idrolizzano i legami glucosidici. Si usa distinguerle in oligasi o oligosidasi se agiscono su biosi, triosi o su alchil- o arilglucosidi, e poliasi se agiscono sui poliosi. Oligasi molto diffuse nel regno animale e vegetale sono: le maltasi, il cui substrato è rappresentato dal maltosio che viene scisso in due molecole di glucosio; le b-glucosidasi, che agiscono sui legami b-glucosidici e che prendono il nome dal substrato specifico su cui agiscono (per esempio cellobiasi sul cellobiosio, salicinasi sulla salicina, emulsina sul glucoside amigdalina ecc.); la b-fruttosidasi o saccarasi o invertasi, che idrolizza il saccarosio a glucosio e fruttosio; la b-galattosidasi o lattasi, che agisce sul lattosio scindendolo in glucosio e galattosio. Poliasi sono le amilasi (o diastasi), che abbondano particolarmente nelle ghiandole salivari, nel pancreas e nei semi di orzo e di frumento; esse catalizzano l'idrolisi dei legami 1,4-glucosidici dell'amido e del glicogeno e sono distinte in a-amilasi o endoamilasi, se idrolizzano i legami al centro della catena glucidica, e in b-amilasi o esoamilasi, se agiscono sull'estremità della catena; le cellulasi, che caratterizzano l'idrolisi dei legami 1,4- b-glucosidici della cellulosa, molto diffuse nei funghi, nei batteri e negli animali inferiori; le emicellulasi, che promuovono l'idrolisi di emicellulose; le pectinasi, diffuse solo nelle piante, che promuovono la depolimerizzazione di pectine ad acido glicuronico; l'inulasi, che determina l'idrolisi dell'inulina.
La scissione idrolitica del legame peptidico, -CO-NH-, avviene a opera di idrolasi, il cui nome non sistematico è proteasi, suddivise in esopeptidasi o peptidasi, se agiscono su composti semplici aventi un gruppo terminale polare (NH2 o COOH) libero, ed endopeptidasi o proteinasi, se agiscono al centro di una catena peptidica, scindendo la molecola proteica in frammenti più piccoli. Sono esopeptidasi le aminopeptidasi, che agiscono sul legame peptidico adiacente a un gruppo aminico terminale, diffuse in quasi tutte le cellule e particolarmente abbondanti nell'intestino tenue; le carbossipeptidasi, che idrolizzano il legame peptidico adiacente a un gruppo carbossilico terminale, sono prodotte dal pancreas e agiscono nell'intestino; le dipeptidasi, che scindono i legami dei dipeptidi formati da aminoacidi naturali. Queste ultime possiedono una notevole specificità e in genere prendono il nome dal rispettivo substrato. Ne sono esempi la glicilglicindipeptidasi, che agisce sulla glicilglicina, e la prolinasi o iminodipeptidasi, che agisce su prolildipeptidi e idrossiprolildipeptidi ed è contenuta nella mucosa intestinale, nel fegato, nel latte, nel lievito. Le esopeptidasi intestinali sopra ricordate erano un tempo ritenute un unico enzima, denominato erepsina. Fra le endopeptidasi, si ricordano innanzitutto gli e. deputati alla digestione delle proteine alimentari, quali la pepsina, contenuta nel succo gastrico e attiva a pH acido; la tripsina e la chimostripsina, contenute nel succo pancreatico e attive a pH leggermente alcalino. Nel succo gastrico è presente anche la rennina o chimosina, che provoca la coagulazione della caseina del latte, scindendone specificatamente un singolo legame peptidico. Endopeptidasi intracellulari sono le catepsine, diffuse nelle cellule animali ove sono compartimentate negli organuli chiamati lisosomi. Funzione delle catepsine è la digestione intracellulare di proteine ingerite tramite fagocitosi (per esempio la digestione di batteri fagocitati). Le endopeptidasi sono presenti anche nel regno vegetale, per esempio la papaina contenuta nei frutti di papaia.
Un altro gruppo di idrolasi è rappresentato dalle amidasi, che idrolizzano i legami amidici e si differenziano dalle proteasi perchè non agiscono sui legami peptidici. Fra le amidasi si ricordano: l'ureasi, che determina l'idrolisi dell'urea in acido carbonico e ammoniaca; l'arginasi, che scinde l'arginina in urea e ornitina; l'asparaginasi, che promuove la scissione idrolitica dell'asparagina in acido aspartico e ammoniaca; la glutaminasi, che decompone la glutamina in acido glutamico e ammoniaca; la aminocilasi o ippuricasi, che catalizza l'idrolisi di acilderivati di aminoacidi naturali con acidi alifatici e aromatici; la guanasi o guanina deaminasi, che catalizza l'idrolisi della guanina a xantina e ammoniaca; l'adenasi o adenina deaminasi, che analogamente trasforma l'adenina in ipoxantina.