Biologia: sostanze organiche (glucidi, proteine, lipidi)

Materie:Appunti
Categoria:Biologia

Voto:

2 (2)
Download:1068
Data:28.03.2007
Numero di pagine:5
Formato di file:.doc (Microsoft Word)
Download   Anteprima
biologia-sostanze-organiche-glucidi-proteine-lipidi_1.zip (Dimensione: 9.81 Kb)
readme.txt     59 Bytes
trucheck.it_biologia:-sostanze-organiche-(glucidi,-proteine,-lipidi).doc     36 Kb



Testo

Parla degli zuccheri
I glucidi sono molecole organiche , vengono chiamati anche carboidrati perché sono formati da idrati di carbonio, infatti contengono C, H e O. Hanno funzione energetica (1 g = 4 Kcal) e strutturale.
Si dividono in MONOSACCARIDI, DISACCARIDI ( 2 monosaccaridi), e POLISACCARDIDI (più di 20 monosaccaridi). I monosaccaridi sono per esempio glucosio(miele), fruttosio (frutta), ribosio (acidi nucleici), galattosio(latte); i disaccaridi sono per esempio saccarosio (zucchero), lattosio (latte), maltosio (malto), trealosio (funghi); i polisaccaridi sono per esempio amido (vegetale di riserva contenuto nelle patate e castagne, glicogeno (animale di riserva), chitina (contenuta nello scheletro degli invertebrati), cellulosa (contenuta nel legno).

DISTINGUERE UNO ZUCCHERO DI RISERVA ED UNO DI STRUTTURA
Il più diffuso polisaccaride strutturale è la cellulosa, costituita da lunghissime catene di glucosio e presente nelle Piante e nelle alghe. Il principale polisaccaride di riserva vegetale è l'amido, negli animali il glicogeno. I polisaccaridi di riserva consentono il rilascio rapido di glucosio per le necessità energetiche dell'organismo.

DISTINGUERE LA STRUTTURA DEI TRIGLICERIDI SATURI ED INSATURI
Un acido grasso è saturo quando tutti i legami C-C sono legami singoli. Sono insaturi quelli in cui si ha, nella molecola, uno o più doppi legami.

DESCRIVERE LE CARATTERISTICHE FUNZIONALI DEI FOSFOLIPI
La molecola di un fosfolipide può essere immaginata come formata da una testa solubile (che comprende un gruppo fosfato Po) e da una coda insolubile (costituita da due catene di acidi grassi). Quando si trovano a contatto con l’acqua, le molecole si affiancano l’una all’altra, formando con le teste orientate verso l’acqua e le code in modo da evitare il contatto con l’acqua.

RICONOSCERE I GRUPPI FUNZIONALI DEGLI AMINOACIDI
Gli amminoacidi sono composti da: carbonio, idrogeno, Gruppo amminico (NH2) gruppo carbossile (COOH) e R (parte che cambia).

SPIEGARE COSA PUO’ DIFFERENZIARE DUE PROTEINE CHE CONTENGONO LO STESSO NUMERO DI AMMINOACIDI
Due proteine che hanno lo stesso numero di amminoacidi possono averne di diverso tipo e in diverse posizioni

MOTIVARE LE REAZIONI SI RESPIRAZIONE E FOTOSINTESI
La fotosintesi e un processo che trasforma nei vegetali l’energia solare in energia per la propria sopravvivenza. L fotosintesi avviene attraverso l’assorbimento di CO2 ed il gas di scarto è l’O. Infatti 6 CO2 + 6 H2O = C6H12O6+6O2.
La respirazione invece assorbe O2 e rilascia CO2 + energia.

COMPRENDERE LE FUNZIONI DI IDROLISI E CONDENSAZIONE
Reazione chimica nella quale una molecola di acqua reagisce con una molecola di una sostanza AB, nella quale A e B possono rappresentare sia atomi sia gruppi di atomi. Nel corso della reazione le molecole di acqua si dissociano formando gli ioni H+ e OH-, e la molecola AB si scinde in A+ e B-. I frammenti si riuniscono a formare i prodotti finali AOH e HB.
La condensazione è la reazione opposta all’idrolisi. L’unione di 2 monomeri ([H-MONOMERO-OH] + [H-MONOMERO-OH]) rilascia H2O.

SPIEGARE LA FUNZIONE DEGLI ENZIMI
Gli enzimi sono i catalizzatori delle reazioni chimiche che avvengono nell’organismo. Sono generalmente proteine di tipo globulare. L’azione degli enzimi consiste nell’abbassare l’energia di attivazione (energia che occorre per rompere i legami) delle reazioni, oppure nel fornire un percorso alternativo; in questo caso gli enzimi formano con i reagenti un composto intermedio dai quali è più facile giungere al prodotto finale: presentano infatti sulla loro superficie dei gruppi in grado di formare legami con i vari reagenti detti siti attivi, perfettamente corrispondenti alle molecole su cui debbono inserirsi, dette molecole substrato.

DESCRIVI LA STRUTTURA DELLE PROTEINE E LA FORMAZIONE DEI LEGAMI PEPTIDICI
Le proteine sono le sostanze che costituiscono la maggior parte dei materiali da costruzione delle cellule.
Oltre a questa funzione edificatrice, hanno anche significato di regolazione e di difesa. Le proteine sono lunghe catene (polimeri) costituite dagli amminoacidi, che si dispongono nelle catene proteiche chiamate polipeptidi, sistemandosi in modo che vari da proteina a proteina rendendo possibili infinite combinazioni. Gii amminoacidi sono dei composti organici quaternari contenenti carbonio, idrogeno, ossigeno e azoto. Queste molecole sono formate da quattro gruppi d'atomi, tre dei quali sono costanti per tutti (gruppo carbossilico, gruppo amminico e idrogeno), mentre iì quarto, chiamato radicale, varia e conferisce la specificità ad ogni amminoacido»

SPIEGARE LA SPECIFICITA’ DELLA SQUENZA DEGLI AMMINOACIDI RELATIVAMENTE ALLA FUNZIONE DI UNA SPECIFICA PROTEINA
Gli amminoacidi sono dei composti organici quaternari contenenti carbonio, idrogeno, ossigeno e azoto. Queste molecole sono formate da quattro gruppi d'atomi, tre dei quali sono costanti per tutti (gruppo carbossilico, gruppo amminico e idrogeno), mentre il quarto, chiamato radicale, varia e conferisce la specificità ad ogni amminoacido

CORRELARE AD OGNI LIVELLO DI ORGANIZZAZIONE PROTEICA ALLA FUNZIONE DELLE RELATIVE PROTEINE.
Le proteine possono presentare diverse strutture:
1. Struttura primaria: è la più semplice e corrisponde alla situazione di una catena
polipeptidica senza ulteriori modificazioni.
2. Struttura secondaria: riguarda sempre una singola catena polipeptidica, in cui gli
amminoacidi costituenti assumono nello spazio particolari posizioni, per ia formazione tra
essi di legami idrogeno. Possono formare foglietti p a pieghe se due o più catene
polipeptide sono quasi completamente distese e giacciono l'una accanto all'altra
stabilizzate da òega,o ad idrogeno formati tra il gruppo N-H di una catena e i gruppi C=O
dell'altra; oppure possono essere ad elica a quando formano una spirale; la struttura è
stabilizzata da legami a idrogeno tra atomi di idrogeno 5+ del gruppo N-H di un residuo
amminoacidico e gli atomi di ossigeno 5" del gruppo C=O di un altro residuo.
3. Struttura terziaria: corrisponde alla formazione d'ulteriori legami fra gli amminoacidi,
che portano ad una forma molecolare molto stabile (ad esempio le proteine globulari); i
legami possono essere covalenti disolfuro che contribuiscono a mantenere il corretto
ripiegamento di una catena polipeptidica. Le catene laterali idrofobe aggregandosi
contribuiscono al processo di ripiegamento della catena pofipeptidica. Le forze di van der
Waals possono stabilizzare le interazioni tra resìdui idrofobi e infine i legami ionici tra
catene laterali con carica opposta possono formare ponti salini.
4. Struttura quaternaria: risulta dall'associazione di più molecole proteiche già in struttura
terziaria, grazie all'interazione fra catene laterali di amminoacidi, con formazione di
legami di idrogeno.
L'Emoglobina è un esempio di struttura quaternaria ed è formata da 4 catene
Polipeptidiche ognuna delle quali si collega con una di ferro.
L’emoglobina ha 2 catene alfa identiche e 2 catene beta identiche.
L'Anemia Falciforme è una malattia in cui le molecole di Emoglobina sono difettose;
quando l'Ossigeno viene liberato, esse cambiano forma combinandosi tra di loro per
formare strutture identiche di forma allungata. I Globuli Rossi che contengono grandi
quantità di queste molecole si deformano e assumono una forma di Falce.
L'unica differenza tra l'Emoglobina normale e quella difettosa è che quella difettosa ha al
posto di un Aminoacido ne ha un altro; cioè al posto dell'acido Glutammico ha la Valina.

Esempio



  


  1. parnanzone tanya

    appunti biologia solomom sostengo l'esame per scienze motorie